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damit ein Eiweiß eine bestimmte Dunktion in der Zelle wahrnehmen kann,
ist es wichtig, dass es die richtige räumliche Gestalt annehmen kann -- also korrekt
gefaltet ist.
Dies ist Teils in der Aminosäure-Sequenz des Proteins festgelegt.
Für die richtige Faltung des neu gebildeten Proteins
sorgen bestimmte Hilfsproteine -
sogenannte Chaperone.
Von einem DNA-Abschnitt wird zunächst über die *** der Transkription
und Translation
das Protein neu gebildet.
Dabei ragen zunächst für hydrophobe Seitenketten nach außen.
Diese können dazu führen dass es zur Verklumpung mit anderen Proteinen kommt:
Dies verhindern Chaperone,
indem sie sich über die hydrophoben Seitenketten legen
und diese wie ein Schutzschild nach außen hin abschirmen.
Dabei lagern sich die Chaperone nur an das Protein an, werden jedoch kein fester
Bestandteil davon und führen so zur korrekten Faltung des Proteins.
Auch für Membranproteine sind Chaperone von großer Bedeutung,
denn sie ermöglichen das Einfädeln der der Proteine
in die Membran,
sodass zum Beispiel auch Kanäle entstehen können.
Somit sind Chaperone
für den Proteinstoffwechsel von großer Bedeutung.
Sie können auch vermehrt gebildet werden und stabilisieren denn die Proteine in den
Zellen.
So gibt es Proteine, die bei plötzlich erhöhter Temperatur, verstärkt gebildet
werden. Sie sorgen dafür das denaturierte, dass heißt durch Hitze
fehlgefaltete, Proteine
wieder richtig gefaltet werden.
Ein Beispiel für solch ein Chaperon
ist das hsp60-
Hitzeschock-Protein.
Das Wort Chaperon stammt im übrigen aus dem Französischen und bedeutet
soviel wie Anstandsdame - weil Chaperone dafür sorgen, dass sich Proteine richtig
verhalten.